Незаменимые аминокислоты

В результате исследований Роуза к незаменимым (эссенциальным) аминокислотам было отнесено 8 аминокислот: метионин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин и валин.

В дальнейшем выяснилось, что в детском возрасте к незаменимым аминокислотам необходимо отнести аргинин и гистидин, так как они не синтезируются в детском организме в количестве, способном удовлетворить его потребность.

По-видимому, для млекопитающих незаменимыми являются 10 аминокислот. Заслуживает внимания проблема тирозина и цистина, которые относятся к заменимым аминокислотам. Они могут синтезироваться в организме. Тирозин легко образуется из фенилаланина и полностью может быть им заменен. Цистин в свою очередь может быть,, замещен в рационе метионином. Тервер и Шмидт (1939), применив метионин, меченный S³⁵, доказали, что сера метионина в организме превращается в серу цистина. Однако обратной заменяемости нет. Образования фенилаланина из тирозина в равной мере и метионина из цистина не происходит.

В связи с этим имеются предложения (А. Э. Шарпенак) об отнесении цистина и тирозина к незаменимым аминокислотам. Таким образом, можно предполагать о незаменимости 12 аминокислот.

Подтверждением необходимости 12 аминокислот как жизненно важных могут служить исследования Эгля (1958), согласно которым для культивирования клеток животных и человека, необходимо, по меньшей мере 12 аминокислот.

Белок считается полноценным, если в нем сбалансированы все незаменимые аминокислоты.

Все незаменимые аминокислоты оказывают влияние на прирост веса. Как правило, отсутствие в рационе какой-либо незаменимой аминокислоты вызывает задержку роста молодых животных.

Однако каждая из незаменимых аминокислот обладает индивидуальными свойствами и особенностями. Ниже приводятся краткие сведения о незаменимых аминокислотах.

L-гистидин (α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота) выделен в 1896 году Косселем и одновременно независимо от него Хединым. Синтез гистидина осуществлен в 1911 году Пайменом. Гистидин содержится в значительном количестве в гемоглобине, а также входит в состав карнозина и ансерина.

Гистидин играет важную роль в образовании гемоглобина. Под влиянием недостаточности гистидина снижается уровень гемоглобина крови.

При декарбоксилировании гистидин образует гистамин — вещество, играющее важную роль в расширении сосудов и увеличении проницаемости сосудистой стенки.

Недостаток гистидина, так же как и его избыток, ухудшает условно — рефлекторную деятельность.

L-валин (α-аминоизовалериановая кислота) открыт, как продукт гидролиза белка, Шютценбергером в 1879 году. Химическая структура валина установлена Фишером в 1906 году.

Физиологическая роль валина выяснена недостаточно. При его дефиците у крыс отмечается снижение потребления корма, расстройство координации движений, гиперестезия, далее наступает гибель животных. Введение в рацион валина сохраняет жизнь животных и снижает указанные нарушения.

L-лейцин (α-аминоизокапроновая кислота) в неочищенной форме, впервые получен из сыра в 1819 году Прустом, а в кристаллической форме выделен Браконно в 1820 году.

При недостатке лейцина у животных отмечается задержка роста и падение веса, а также изменения в почках и щитовидной железе.

L-лизин (αΣ-диаминокапроновая кислота) выделен в 1889 году Дрекселем из гидролизата казеина. Синтез лизина осуществлен в 1902 году Фишером и Вайгертом.

Лизин относится к одной из наиболее важных незаменимых аминокислот. Он входит в триаду аминокислот, особенно учитываемых при определении общей полноценности питания (лизин, триптофан, метионин).

Недостаток в пище лизина приводит к нарушению кровообразования, снижению количества эритроцитов и уменьшению содержания в них гемоглобина. При недостатке олизина нарушается азотистое равновесие, отмечается истощение мышц и нарушение кальцификации костей, а также возникает ряд изменений в печени и легких.

Недостаточное содержание лизина в зерновых продуктах и сравнительно высокая потребность организма в нем выделяют проблему лизина на одно из первых мест. Потребность в лизине может быть определена в количестве 3-5 г в сутки. Основные источники лизина — творог, мясо, рыба — содержат около 1,5 г лизина в 100 г продукта.

Недостаточность лизина в хлебных злаках является основным фактором, снижающим ценность белков этих продуктов.

L-метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота) впервые выделен в 1922 году Мюллером из кислотного гидролизата казеина. Синтез метионина осуществили Барджер и Койн в 1928 году Метионин относится к серусодержащим аминокислотам.

Метионин играет важную роль в нормализации процессов метилирования и трансметилирования, протекающих в организме. Это основной донатор лабильных метильных групп, используемых в организме для процессов метилирования.

Метальные группы метионина используются для синтеза холина — вещества, обладающего высокой биологической активностью, являющегося наиболее сильным липотропным средством, предупреждающим ожирение печени. Метионин также относится к липотропным веществам. Он оказывает влияние на обмен жиров и фосфатидов в печени и таким образом играет важную роль в профилактике и лечении атеросклероза. Установлена связь метионина с обменом витамина В12 и фолиевой кислоты; последние стимулируют отделение метильных групп метионина, обеспечивая таким образом синтез холина в организме. Метионин играет важную роль в функции надпочечников и необходим для синтеза адреналина. Суточная потребность в метионине составляет около 3 г. Источником метионина являются многие пищевые продукты, однако в первую очередь необходимо отметить молочный белок; в 100 г казеина содержится около 3 г метионина.

L-треонин (α-амино-β-оксимасляная кислота) получен Роузом в 1935 году из кислотных гидролизатов фибрина. Синтезирован треонин Картером в 1935 году.

Отсутствие треонина вызывает задержку роста, падение веса животных и затем их гибель.

L-триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота) выделен Гопкипсом и Коле в 1901 году, сргатезирован в 1907 году Эллингером и Фламандом.

Триптофан в наибольшей степени связан с тканевым синтезом и процессами роста.

Триптофан необходим для роста животных и поддержания азотистого равновесия. Имеются данные о важной роли триптофана в образовании сывороточных белков и гемоглобина. Триптофан связан с обменом никотиновой кислоты и необходим для ее образования. В связи с этим в этиологии пеллагры недостаток триптофана играет не меньшую роль, чем недостаток никотиновой кислоты.

Потребность организма в триптофане составляет 1 г в сутки. Основными источниками триптофана служат животные продукты, мясо, рыба, творог, яйца (в 100 г этих продуктов содержится около 0,2 г триптофана).

В мясе триптофан содержится неравномерно. Белки соединительной ткани (коллаген, эластин, желатина) лишены триптофана. Очень мало триптофана в белках кукурузы; при преимущественном питании кукурузой создаются условия, благоприятные для развития пеллагры.

Белки бобовых продуктов, особенно сои, отличаются высоким содержанием триптофана.

L-фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота) выделен в 1879 году Шульце и Барьбери, синтез фенилаланина осуществлен Эрленмейером и Линном в 1882 году.

Фенилаланин связан с функцией щитовидной железы и надпочечников. Он дает ядро для синтеза тироксина — основной аминокислоты, образующей белок щитовидной железы. Фенилаланин связан с тирозином, из которого образуется адреналин. Тирозин может образовываться из фенилаланина, однако обратного образования фенилаланина из тирозина не происходит.